PROTEÍNAS III
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINASLas proteínas pueden clasificarse según su composición química en holoproteínas y heteroproteínas.
Las HOLOPROTEÍNAS están constituidas únicamente por aminoácidos.
Se dividen en:Proteínas fibrosas
Proteínas globulares
Las HETEROPROTEÍNAS son proteínas globulares que en su composición, además de aminoácidos, poseen moléculas no proteicas. A esta parte no proteica se le denomina grupo prostético.
Según la composición química del grupo prostético, se dividen en:Fosfoproteínas
Glucoproteínas
Lipoproteínas
Cromoproteínas
Nucleoproteínas
HOLOPROTEÍNAS
Proteínas que solo poseen parte proteica, aa'. Se clasifican por su forma en:
Proteínas filamentosas, fibrosas o escleroproteínas
- con funciones estructurales
- forma alargada o filamentosa
- estructura secundaria bien definida
- muy resistentes
- insolubles en agua y disoluciones salinasSe incluyen en este grupo las proteínas de la piel, el tejido conjuntivo, el pelo, las escamas, las plumas y la seda.
Colágeno
Es la proteína más abundante de los vertebrados. Puede llegar a ser 1/3 de la masa total de proteína.
Forman parte con caracter estructural de los tejidos conjuntivo, cartilaginoso y oseo. Concretamente en los tendones, las tres cadenas están unidas por enlaces covalentes presentando una gran resistencia a la tensión. Componente importante en la piel.
La unidad básica de la fibra de colágeno es la molécula de tropocolágeno: formado por tres cadenas polipeptídicas diferentes, ricas en Prolina y Glicina (Glicocola), enrolladas entre sí formando una triple hélice unidas por p.de H.
Fibra de colágeno
Alfa-queratinaEstructura en alfa-helice. Aparecen en determinadas formaciones epidérmicas como uñas, pelos, cuernos, pezuñas, plumas.
Beta-queratinaEstructura secundaria en forma beta o hoja plegada. Posee gran resistencia. Está presente en las fibras tejidas por las arañas y los gusanos de seda. Fibroina principal proteína de la seda (estructura de hoja plegada)
La seda es una beta-queratina
ElastinaProteína muy flexible. Formada por cadenas polipeptídicas que se unen mediante enlaces covalentes lo que da lugar a una matriz elástica. Se localizan en las paredes de los vasos sanguíneos, las pleuras pulmonares y los ligamentos elásticos. Esta propiedad se debe a la capacidad de estas moléculas para desenrollarse de manera reversible cada vez que se les aplica una tensión. De este modo, hace que las arterias y venas se dilaten y contraigan ayudando al flujo sanguíneo.
Fibrinógeno (soluble)
Interviene en los procesos de coagulación se encuentra en la sangre circulando y cuando se produce un herida pasa a fibrina (insoluble) por acción de la trombina, que es insoluble creando una especie de red en cuyos huecos se disponen las plaquetas cortando la salida de sangre.
Proteinas globulares o esferoproteínas
- con funciones de transporte, catalíticas, enzimáticas, de defensa (más activas)
- tienen forma esférica
- poseen estructura terciaria (muchas estructura cuaternaria)
- son solubles en agua y soluciones salinas.
- la mayoría de las proteínas globulares están formadas por un número pequeño de subunidades: 2, 4 ó 6
Albúminas
Constituyen la mayor parte de la proteínas de la sangre o plasma sanguíneo (reserva de proteínas del organismo). Son las encargadas de regular la presión osmótica de la sangre.
Poseen la capacidad de unirse de manera reversible a diversas sustancias y es esta propiedad la que las hace un vehículo idóneo de transporte de sustancia por la sangre como hormonas, acidos grasos, cationes...
Las albúminas incluyen a un grupo muy grande de proteínas entre las que cabe destacar la ovoalbúmina de la clara de huevo, la seroalbúmina y la lactoalbúmina en la leche. También son importantes en vegetales, la ricina y leucosina están presentes en la mayoría de los cereales.
La ovoalbúmina se encuentra en los huevos
Comparación del peso molecular de diferentes biomoléculas
Globulinas
Se caracterizan por poseer un alto peso molecular que puede sobrepasar el millón (recuerda que la glucosa es 186 o que la hemoglobina es 68.000).
En este grupo se incluyen las
- alfa-globulinas (asociadas a la hemoglobina)
- beta-globulinas dediscadas a la función del transporte (como la transferrina y la ceruloplasmina que transportan Fe y Cu respectivamente)
- gamma-globulinas que constituyen la base del sistema inmunológico, es decir, los anticuerpos, con capacidad para unirse a los antígenos y destruirles o inmovilizarles en espera de refuerzos (leucocitos)También se encuentran en vegetales glicina (soja) y amandina (almendras).
Protaminas e histonas
Las histonas se caracterizan por ser proteinas con caracter básico, con un importante papel en la estabilidad del ADN ya que forman complejos esféricos alrededor de los cuales se enrolla la doble hélice del ADN, También las protaminas se unen a los ácidos nucleicos y se encuentran en los espermatozoides.
Histonas
Prolaminas y gluteninasSon proteínas de reserva vegetales que se encuentran en las semillas del trigo, arroz...
Las personas celiacas no toleran el gluten
HETEROPROTEÍNAS (antiguamente llamadas proteínas conjugadas)
Es decir que poseen un grupo proteico y un grupo prostético (no proteico).
Se clasifican en función de la composición química de dicho grupo.
Fosfoproteínas
Están formadas por la unión del acido ortofosfórico a un aa' de carater alcohólico (Ser y Thr). El grupo prostético es acido ortofosfórico y como ejemplo característico es la caseina de la leche y la vitelina del huevo.
Caseina de la leche
Glucoproteínas
En este grupo el grupo prostético es un azucar oligosacárido (glucosa, manosa o hexosamina), unido mediante un enlace covalente a la cadena polipetídica.
Este grupo incluye a las proteínas que forman parte de las membranas celulares, las inmunoglobulinas (formadas por la unión de 4 cadenas polipetídicas unidas a dos moléculas de azúcares), glucoproteínas sanguíneas como la protrombina y las glucoproteínas que tienen propiedades lubricantes que forman parte de las secrecciones mucosas (mucinas) y del fluido sinovial de las articulaciones de los vertebrados.
Inmunoglobulina (glucoproteína)
Lipoproteínas
En este caso el grupo prostético es un lípido polar (triglicéridos, fosfolípidos o colesterol) que está unido a la proteina mediante un enlace no covalente, de caracter hidrofóbico.
Existen varios tipos en función de su densidad (cuanto mayor sea el componente lipídico, menor será su densidad):- Quilomicrones: son partículas que se forman en el intestino y se absorben por vía linfática. Formados en un 80% de triglicéridos. Son la manera en la que se transportan las grasas desde el intestino hasta el hígado, y de éste a los depósitos grasos y demás tejidos (musculos y membranas celulares a través de la sangre).
- Lipoproteinas de muy baja densidad (VLDL): Su componente lipídico son los triacilgliceroles (52%) de origen endógeno, aunque contienen un 22% de colesterol libre y esterificado.
- Lipoproteinas de baja densidad (LDL): Proceden de las VLDL. Existe una relación entre la presencia de LDL y la aparición de arterioesclerosis, ya que son estas lipoproteinas las encargadas de transportar el colesterol y los fosfolípidos por la sange.
- Lipoproteinas de densidad alta (HDL): Son las lipoproteínas más pequeñas y más densas y son sintetizadas por el intestino y el hígado. Tieen un 19% de colesterol libre y esterificado y poseen función de transporte del excendente de colesterol desde los tejidos al hígado, donde es metabolizado o eliminado a través de la bilis. Son capaces de separar y retirar ésteres de colesterol de las paredes vasculares por lo que un nivel alto de estas lipoproteinas es capaz de disminuir el riesgo de arterioesclerosis.
Ha de tenerse en cuenta que el nivel de colesterol aumenta con la ingestión de grasas que contengan un alto contenido de ácidos grasos saturados y disminuye si lo que abundan son los acidos grasos polinsaturados como el aceite de oliva con la ventaja de que que pueden aumentar la cantidad de HDL.
Se considera que la hipercolesterolemia se produce cuando una persona posee una cantidad de colesterol superior a 300 mg/dl. Riesgo: afecciones cardiovasculares.Debido a que las HLD pueden retirar el colesterol de la sangre y llevarlo al hígado para su excreción, en lenguaje coloquial se las conoce como colesterol bueno, mientras que a las LDL, se las llama colesterol malo (aunque no sea científico).
Cromoproteínas
Se caracterizan porque su grupo prostético es un sustancia coloreada (cromo).
Existen dos tipos:
Porfirínicas
En este caso el grupo prostético es una metaporfirina formada por un anillo tetrapirrólico en cuyo interior se encuentra un catión metálico.Si el catión es el Fe++ se forma un grupo ferroporfirina (grupo hemo), caso de la hemoglobina y mioglobina que transportan el oxigeno por la sangre y músculos y de los citocromos.
Grupo hemo
La hemoglobina A
Principal componente de los eritrocitos y la encargada de transportar el oxígeno por la sangre a todas las células del organismo desde los pulmones. Posee un color rojo, de ahí el color de la sangre ya que está incluida en unas células denominadas eritrocitos o globulos rojos.
Pm= 68.000, está formada por cuatro cadenas polipeptídicas globulares = subunidades, iguales dos a dos
Consta de dos cadenas alfa-globina y dos cadenas beta-globina
Cada alfa tiene 141 aa' y cada beta, 146 aa'
Cada una de estas cadenas posee un grupo prostético hemo.
Cada grupo hemo puede unirse a una molécula de oxigeno con lo que la molécula entera puede unirse y transportar cuatro atomos de oxigeno.
La fijación del oxigeno es cooperativa, es decir que el hecho de unirse un átomo, hace que la hemoglobina tenga más afinidad para unirse a otro y así sucesivamente.
Esta unión es reversible, de tal manera que cuando la presión parcial del oxigeno es alta (pulmones) se favorece la unión, y al contrario, cuando la presion parcial es baja, se favorece su liberación (en las celulas de los tejidos).
El monoxido de carbono (CO) es un contaminante de primer orden porque se une a la hemoglobina con una intensidad 320 veces mayor que el oxigeno con lo que puede producirse asfixia por inhibición del transporte de oxígeno. Además es menos reversible su liberación.
Existen otros tipos de Hemoglobinas:
La hemoglobina F o fetal formada por dos cadenas alfa y dos gamma que tiene mayor afinidad por el oxigeno que la A lo que facilita la llegada al feto de oxígeno mejor que con la A
Existen muchas hemoglobinas anormales. El más conocido es el que produce la enfermedad genética de la anemia falciforme por la forma que poseen los eritrocitos, en forma de hoz. Las personas que la padecenen lugar de tener la hemoglobina A posee la hemoglobina S que tienen como diferencia un aa', el ácido glutamico ha sido sustituido por valina en la posición 6 de una cadena beta.
Glóbulos rojos de una persona con anemia falciforme
Los citocromos: proteínas que transportan electrones y que se encuentran en células con metabolismo aerobio.
Citocromo c
Si el catión es magnesio, entonces forma parte de la molécula de clorofila.
Clorofila a
No Porfirínicas
No presentan el grupo porfirina. Por ejemplo la hemocianina que contiene cobre, de color azul, y que constituye el pigmento respiratorio (transporte de oxigeno) de la sangre de invertebrados como moluscos y crustaceos.
La hemocianina, de color azul, es la proteína que transporta el oxígeno en moluscos y crustáceos
También se incluyen en este grupo los pigmentos biliares (ya habíamos visto las sales biliares, esteroides) como la bilirrubina y la biliverdina que son sintetizados por el hígado a partir de la degradación del grupo hemo de la hemoglobina de los glóbulos rojos, y que junto con las sales biliares constituyen la bilis que es secretada al intestino para facilitar la digestión y absorción de las grasas.
Bilirrubina
Núcleoproteínas
Aquí el grupo prostético está formado por un ácido nucleico. Puede ser ADN o ARN. Las proteínas asociadas suelen ser protaminas e histonas (ya vistas). También son ejemplos de nucleoproteínas las que se encuentran asociadas al ARNr formando los ribosomas.
Composición de un ribosoma
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
Poseen todo tipo de funciones entre las que destacamos:
