HIALOPLASMA, CITOESQUELETO
Y ESTRUCTURAS NO MEMBRANOSAS III
RIBOSOMAS
Descubiertos en 1953 por G.E. Palade, a través del microscopio electrónico
Orgánulos muy pequeños de estructura redondeada: 22 y 18 nm de diámetro en eucariotas y procariotas, respectivamente.
Orgánulo sin membrana, el ribosoma es un gran complejo ribonucleoproteico constituido por dos subunidades.
Cada subunidad está construida de ARN y proteínas. 50% ARNr y 50% proteínas (unas 50 proteínas).
Se forman en el nucléolo: ARNr se forma en el núcleo, las proteínas en el citoplasma.
Salen a través de poros nucleares y se ensamblan en el citoplasma.
Ribosomas sobre el RE
Tanto el ARNr como las subunidades de los ribosomas se suelen nombrar por su coeficiente de sedimentación en unidades Svedberg
Svedberg es una unidad no incluida en el SI que se usa en ultracentrifugación y que representa la unidad de medida que equivale a 10(-3) s y mide el tiempo que tarda un ribosoma en sedimentarse en una centrífuga, que depende de su forma y su tamaño. Los valores en svedbergs no son aditivos, por ejemplo: los ribosomas eucarióticos están formados por dos subunidades, una 60 S y otra 40 S. Sin embargo, el valor final del conjunto del ribosoma no es 100 S, sino 80 S.
Se nombró en homenaje al físico y químico sueco Theodor Svedberg (1884-1971), galardonado con el Premio Nobel de Química en 1926 por su trabajo en la química de los coloides y su invención de la ultracentrífuga.
Los ribosomas se encuentran presentes en todas la células (procariotas y eucariotas)
En la células eucariotas se encuentran en:
- Citosol, aislados, unidos a ARNm: polirribosomas.
- RER: unidos a su cara externa
- Membrana nuclear externa.
- Matriz mitocondrial: mitorribosomas (70 S)
- Estroma de cloroplastos: plastorribosomas (70 S)
Localización de los ribosomas en la célula eucariota
Los ribosomas de las células eucariotas son ligeramente más grandes que en procariotas, tienen un coeficiente de sedimentación de 80S y pueden aparecer libres en el citoplasma o adosados a la membrana nuclear externa o a la cara externa del RE, formando el RER
Los ribosomas de cloroplastos (plastorribosomas) y mitocondrias (mitorribosomas) aparecen siempre libres y son similares a los de las células procariotas, con un coeficente de sedimentación de 70S
Estructura de los ribosomas2 subunidades desiguales: subunidad grande y subunidad pequeña separadas por una hendidura transversal.
Eucariotas: 60S y 40S (80S)
Procariotas: 50S y 30S (70S)
Estructura de las dos subunidades del ribosoma
Subunidad grande
Tiene un coeficiente de sedimentación de 60S en eucariotas y 50S en procariotas
Se distingue una protuberancia central flanqueada por la cresta (gruesa y corta) y por el tallo o pedúnculo (delgado y largo).
Entre la cresta y la protuberancia central hay una depresión: valle
Los tipos de ARNr y protéinas que contienen los ribosomas varían en función del tipo de ribosoma.
La subunidad 60 S de eucariotas contiene tres tipos de ARNr (28S, 5,8S y 5S), mientras que la subunidad 50 S de procariotas contiene dos tipos de ARNr (23S y 5S).
La subunidad grande del ribosoma es la responsable de llevar a cabo las reacciones que conducen a la formación del enlace péptidico (contiene la enzima peptidil-transferasa) entre cada uno de los aminoácidos que constituye una proteína y que son añadidos secuencialmente a una cadena polipéptidica en crecimiento en el ribosoma.
Subunidad pequeña
Tiene un coeficiente de sedimentación de 40S en eucariotas y contiene un ARNr de 18S, mientras que la subunidad 30S de procariotas tiene un ARNr de 16S
La subunidad pequeña controla la lectura de la información genética almacenada en los genes y que ha sido transcrita en ARNm
Detalle de las funciones de las subunidades del ribosoma
Funciones de los ribosomas
Biosíntesis de proteínas o traducción a partir de la secuencia de un ARNm
La traducción comienza siempre con la unión de la subunidad pequeña a una cadena de ARNm, y a continuación se ensambla la subunidad grande.
Al acabar la traducción, las dos subunidades del ribosoma se separan.
Proceso de traducción o síntesis de proteínas
Los ARNm pueden ser traducidos simultáneamente por muchos ribosomas a la vez. El conjunto de ribosomas unidos a una molécula de ARNm se denomina polirribosoma o polisoma. Cada uno de los ribosomas de un polisoma funciona de modo independiente para sintetizar una proteína.
Ribosomas (polisoma) al microscopio electrónico y dibujo
Si una célula posee muchos ribosomas, esto indica que la síntesis de proteínas tiene mucha importancia en su metabolismo. En aquellas células que producen proteínas para ser exportadas (inmunoglobulinas o enzimas digestivas), la mayoría de los ribosomas se encuentran asociados al RE (la unión al RE se realiza a través de la subunidad grande del ribosoma).
Aunque todos los ribosomas tienen un papel similar en la síntesis de proteínas, se diferencian por la situación del producto final de su síntesis.
- Los ribosomas en el citoplasma permiten que sus proteínas vagen libremente por el citosol.
- Los ribosomas unidos al RER transfieren sus proteínas al lumen de este compartimento membranoso o la membrana del mismo donde pueden permanecer insertadas como proteínas de membrana dentro de la vía secretora
a) Ribosomas del RER: se encargan de proteínas del RE, Golgi, Lisosomas, Mb. plasmática y vesículas de secreción.La vía secretora se produce en las membranas del RER, la proteína termina su síntesis aquí, permaneciendo embebida en la membrana como proteína integral o pasando al lumen del RER, sucesivos transportes desde el RE al Golgi pueden llevar la proteína a diferentes orgánulos de destino (e.g. sistema endosomal, lisosomas) o ser secretada al exterior celular.
Las proteínas sintetizadas para esa vía en el RER son generalmente glicoproteínas integrales de membrana, las destinadas a la secreción extracelular y las enzimas lisosomales, y que a diferencia del resto que termina su sintesis en el citosol, terminan de ser sintetizadas en el RER.
Ribosomas sobre el RER
b) Ribosomas libres: Síntetizan proteínas del citosol, de los peroxisomas, núcleo, mitocondrias y cloroplastos.
Destino de las proteínas en los ribosomas citosólicos
Ribosíntesis
ver animación síntesis de proteínas
ver animación expresión génica (transcripción y traducción)
Video transcripción y traducción (en inglés)
MATRIZ EXTRACELULAR
Medio externo (fuera de la mb. plasmática) en el que se desarrolla la vida de las células animales que forman tejidos. Rellena los espacios entre las células y las une entre sí y con los tejidos.
La matriz extracelular es un entramado de moléculas, proteínas y polisacáridos que se disponen en el espacio intercelular y que es sintetizado y secretado por las propias células.
Si nos convirtiéramos en seres del tamaño de moléculas y nos dirigiéramos a una célula de un tejido animal, al toparnos con ella, tendríamos la sensación de estar avanzando por una jungla de troncos ramas y lianas. A esta maraña la denominamos matriz extracelular.
Aspecto de la matriz extracelular
Formada por sustancias (proteínas y glucoproteínas) segregadas a través de la mb. plasmática
La interacción con el glucocálix es intensa y su delimitación no siempre está clara.
La matriz extracelular es fundamental para explicar la estructura y función de algunos tejidos: tejidos conectivos como el conjuntivo, cartilaginoso, oseo, etc.
Por ejemplo, el tejido conjuntivo laxo está constituido en su mayor parte por la matriz extracelular, en la que se encuentran los fibroblastos.
En los tejidos vegetales la pared celular se puede considerar, aunque no siempre hay acuerdo, como una matriz extracelular especializada con unas características muy diferentes a la de los tejidos animales
Composición de la matriz extracelularLas principales macromoléculas que componen la matriz extracelular son: proteínas fibrosas como el colágeno y elastina, proteoglucanos-glucosaminoglucanos y otras glucoproteínas. Todas ellas se encuentran en un medio acuoso junto con otras moléculas de menor tamaño, además de los iones.
Es la cantidad, la proporción y el tipo de cada una de estas macromoléculas lo que distingue a unas matrices extracelulares de otras.
Proteínas fibrosas o estructurales:
- Colágeno: Triple hélice. Es la proteína más abundante en los tejidos animales y la proteína estructural principal de la matriz extracelular. Proporciona resistencia mecánica
- Elastina: proporciona elasticidad
Los proteoglucanos son una gran familia de glucoproteínas formadas por un núcleo proteico al que se encuentran unidos covalentemente un tipo especial de polisacáridos denominados glucosilaminoglicanos (o glucosaminoglicanos) (GAG).
Forman un gel en el que se encuentran embebidas las proteínas estructurales como el colágeno.
Entre ellos tenemos al ácido hialurónico y el condroitín sulfato que se unen a iones cargados positivamente y atrapan agua para formar geles hidratados: proporcionan soporte mecánico y gran viscosidad característicos de la matriz.
La principal proteína de adhesión en los tejidos conectivos es la fibronectina, una glucoproteína constituida por dos cadenas polipeptídicas que tienen afinidad tanto por el colágeno como por las integrinas de las células
La adhesión entre las células y la matriz extracelular esta mediada por las integrinas. Las integrinas son proteínas transmembrana que se unen a secuencias cortas de aminoácidos presentes en diversos componentes de la matriz, como el colágeno y la fibronectina.
La porción extracelular de la integrina se fija a proteínas de la matriz, mientras que la porción citosólica se relaciona con proteínas adaptadoras que a su vez interactúan con el citoesqueleto.
Esquema de las principales moléculas que aparecen en la matriz extracelular
de un tejido conectivo
Funciones de la matriz extracelular
Las funciones de la matriz extracelular son una extensión de las características físico-químicas de los componentes de la misma. Las más importantes son:
ver vídeo-animación de la célula para repasar (explicado)
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